17 кДа белок, выделенный из марит C. sinensis, очищали с помощью Sephacryl S-200 HR гель фильтрации и Q-Sepharose анионной хроматографии. Белок оказался цистеиновой протеазой, что было выявлено по его гидролитической активности по отношению к Cbz-Phe-Arg-AMC в присутствии дитиотреитола и по ингибированию специфическими ингибиторами такими как йодоацетатная кислота или транс-эпокси-сукцинат-L-лецил-амидо-бутан. Поликлональное антитело, полученное против белка, реагировало с 17 кДа белками таких трематод как: Paragonimus westermani, Fasciola hepatica, Opistorchis viverrini, Gymnophalloides seoi and Metagonimus yokogawi. Наилучшим образом антитело реагировало с 17 кДа и 16 кДа цистеиновыми протеазами, полученными от C. sinensis, P. westermani and G. seoi. Это позволяет предположить, что 17 кДа белок может присутствовать во всех трематодах.
A 17 kDa protein from Clonorchis sinensis adults was purified by a procedure including Sephacryl S-200 HR gel filtration and Q-Sepharose anion exchange chromatography. The protein was proved to be a cysteine protease as it showed hydrolytic activity toward Cbz-Phe-Arg-AMC in the presence of dithiothreitol and was inhibited by specific inhibitors such as iodoacetic acid or trans epoxy-succinly-L-leucyl-amido(4-guanidino) butane. The polyclonal antibody raised against the protein reacted to 17 kDa proteins of trematodes such as Paragonimus westermani, Fasciola hepatica, Opisthorchis viverrini, Gymnophalloides seoi, and Metagonimus yokogawai. The antibody recognized the 17 kDa and 16 kDa cysteine proteases purified from C. sinensis, P. westermani, and G. seoi as well. These results suggest that the 17 kDa protein may be a cysteine protease commonly present in trematodes.