|
Авторы: Орехов А.Н., Карагодин В.П., Мельниченко А.А., Кириченко Т.В., Смутова В.А., Чернова Е.В., Сафронова В.М., Калабушев С.Н., Пшежецкий А.В.
Биологический факультет Московского Государственного Университета имени М.В.Ломоносова, АНО «Научно-исследовательский институт атеросклероза Российской академии естественных наук» (г. Москва)
Эта статья опубликована сборнике научных трудов "Фундаментальные науки и практика" с материалами Третьей Международной Телеконференции "Проблемы и перспективы современной медицины, биологии и экологии" - Том 1 - №4. - Томск - 2010.
Одним из наиболее ранних проявлений атеросклеротического поражения является аккумуляция липидов клетками интимы аорты человека. Показано, что основным источником липидов являются липопротеиды низкой плотности (ЛНП) [1-4]. Многочисленными работами было продемонстрировано, что ЛНП, выделенные из крови здоровых лиц, не вызывали внутриклеточного отложения липидов [5-11]. Была выдвинута гипотеза об изменении свойств липопротеидов низкой плотности в результате некоей химической модификации. Получены различные in vitro модифицированные ЛНП. Действительно, окисленные [12], обработанные малоновым альдегидом [13], гликозилированные [14] и ацетилированные [15] липопротеиды вызывали накопление липидов в культуре клеток. Однако все попытки выделить такого рода модифицированные ЛНП из крови человека оказались безрезультатными.
Несмотря на многочисленные неудачи, поиск in vivo модифицированных ЛНП активно продолжался. В пользу версии о модификации ЛНП при атеросклерозе говорил и тот факт, что липопротеиды, выделенные из крови больных атеросклерозом, в отличие от нативных ЛНП, стимулировали увеличение содержания липидов (в частности холестерина), клеточную пролиферацию и синтез внеклеточного матрикса, т.е. являлись атерогенными [16-18].
В дальнейшем были обнаружены и выделены из крови человека модифицированные ЛНП, обладающие пониженным, по сравнению с нативными липопротеидами, содержанием сиаловой кислоты, названные в связи с этим “десиалированными” ЛНП. Десиалированные липопротеиды, в отличие от нативных, вызывали аккумуляцию липидов (в частности, эфиров холестерина) в клетках интимы аорты человека и макрофагах, т.е. являлись атерогенными. Таким образом, было экспериментально доказано существование в крови человека циркулирующих модифицированных липопротеидов низкой плотности, обладающих атерогенными свойствами.
Десиалированные ЛНП имеют низкую плотность, пониженное содержание сиаловой кислоты (терминального сахара биантенных углеводных цепей липопротеидной частицы), выделяются с помощью лектин-хроматографии на Ricinus communis агглютинин (RCA 120) агарозе [19, 20]. Десиалированные ЛНП вызывали аккумуляцию липидов (в частности эфиров холестерина) в клетках интимы аорты человека и макрофагах, т.е. являлись атерогенными [18, 21]. В десиалированных липопротеидах низкой плотности, выделенных из крови больных атеросклерозом, содержание сиаловой кислоты было в среднем в 2-3 раза ниже, чем в нативных липопротеидах [21, 22]. Была установлена достоверная обратная корреляция между содержанием сиаловой кислоты в ЛНП и их способностью вызывать накопление липидов in vitro [23]. Более того, нативные липопротеиды здоровых лиц после десиалирования бактериальной нейраминидазой приобретали атерогенные свойства [19, 24]. Кроме измененного содержания сиаловой кислоты, десиалированные ЛНП обладали целым рядом свойств, отличающих их от нативных липопротеидов [21]. Так, диаметр частиц десиалированных ЛНП был на 10-15% меньше, чем диаметр нативных липопротеидов. Плотность десиалированных липопротеидов была достоверно выше, по сравнению с сиалированными ЛНП. Десиалированные липопротеиды характеризовались более высокой электрофоретической подвижностью, что говорило о повышенном поверхностном отрицательном заряде липопротеидной частицы. Была продемонстрирована повышенная способность десиалированных ЛНП к агрегации: десиалированные липопротеиды начинали агрегировать уже после 6 часов инкубации при 37ºС, в то время как сиалированные частицы не формировали агрегатов вплоть до 24 часов инкубации. Кроме этого, десиалированные липопротеиды отличались низким содержанием нейтральных сахаров [25].
При дальнейших исследованиях были продемонстрированы существенные различия в липидном составе сиалированных и десиалированных ЛНП [21]. Так, содержание свободного и этерифицированного холестерина в десиалированных ЛНП здоровых лиц было на 30-40% ниже, чем в сиалированных липопротеидах; для десиалированных и сиалированных ЛНП пациентов с коронарным атеросклерозом эта разница была 1,5-2 кратной. Уровень моноглицеридов и свободных жирных кислот десиалированных ЛНП здоровых лиц был на 20-25% выше, по сравнению с сиалированными липопротеидами. В десиалированных ЛНП больных с коронарным атеросклерозом содержание триглицеридов было в 1,5-2 раза выше, а свободных жирных кислот, моно- и диглицеридов – в 3-5 раз выше, чем в сиалированных липопротеидах. Десиалированные ЛНП здоровых лиц имели сниженный уровень фосфатидилхолина и фотфатидилэтаноламина, а также увеличение содержания лизофосфатидилхолина. Десиалированные липопротеиды пациентов с коронарным атеросклерозом содержали в 1,5-2 раза меньше фосфатидилхолина, фотфатидилэтаноламина и сфингомиелина, а также в 2 раза больше лизофосфатидилхолина, по сравнению с сиалированными ЛНП. Содержание основных оксистеролов (7-кето-, 5,6-диен-, 7-окси- и 25-оксихолестерин) в десиалированных ЛНП как здоровых лиц, так и пациентов с коронарным атеросклерозом, было в 2-4 раза выше, чем в сиалированных липопротеидах. Уровень жирорастворимых витаминов (А и Е) в сиалированных липопротеидах здоровых лиц был достоверно ниже, по сравнению с сиалированными липопротеидами. В десиалированных ЛНП пациентов с коронарным атеросклерозом содержание витамина А и витамина Е было примерно в 1,5 и 2 раза, соответственно, ниже, чем в сиалированных липопротеидах низкой плотности. Была обнаружена повышенная предрасположенность десиалированных ЛНП к окислению in vitro, которая являлась, скорее всего, следствием потери жирорастворимых витаминов, являющихся естественными антиоксидантами [21].
Было продемонстрировано изменение третичной структуры апобелка В (апо В) липопротеидов низкой плотности, а также модификация лизиновых аминокислотных остатков, что являлось, по всей видимости, причиной снижения связывания десиалированных ЛНП с апоВ,Е-рецептором [26]. В отличие от нативных липопротеидов низкой плотности, десиалированные ЛНП приобретали способность связываться со скэвенджер-рецептором, асиалогликопротеид-рецептором и протеогликанами клеточной стенки [27].
В ходе исследований в других лабораториях в крови человека были обнаружены ЛНП, характеризуемые повышенным электроотрицательным зарядом, впоследствии выделенные с помощью ионообменной хроматографии [28]. “Электроотрицательные” липопротеиды также отличались от нативных ЛНП повышенной способностью к агрегации, увеличенным содержанием апобелка, модификацией некоторых аминокислотных остатков, сниженным содержанием эфиров холестерина, фосфолипидов, витамина Е, а также вызывали накопление липидов в перитонеальных макрофагах мыши in vitro [28]. К тому времени также были получены данные о присутствии в крови человека фракции ЛНП, отличающихся от нативных меньшими размерами и более высокой плотностью – так называемых мелких/плотных ЛНП [29-36], имеющих низкое содержание сиаловой кислоты [36] и вызывающих аккумуляцию липидов макрофагами [29-31].
Можно привести целый ряд признаков, общих как для десиалированных, так и для “электроотрицательных” и мелких/плотных липопротеидов низкой плотности: малый размер частиц, высокая плотность, увеличенный поверхностный отрицательный заряд, повышенная способность к агрегации, измененный липидный состав и низкий уровень жирорастворимых витаминов, модификация аминокислотных остатков в составе ароВ, повышенная восприимчивость к окислению, способность индуцировать внутриклеточное накопление липидов. Кроме того, было показано, что в так называемых электроотрицательных липопротеидах уровень сиаловой кислоты значительно ниже, чем в нативных ЛНП [37]. На основе полученных данных был сделан вывод, что электроотрицательные, мелкие/плотные и десиалированные ЛНП являются одними и теми же множественно модифицированными липопротеидами низкой плотности [37].
Таким образом, атерогенные модифицированные липопротеиды низкой плотности, обнаруженные в плазме крови человека, отличаются от нативных ЛНП по целому ряду параметров, одним из которых является содержание сиаловой кислоты. Однако необходимо заметить, что обработка нативных липопротеидов бактериальной нейраминидазой (приводящая только к десиалированию) сама по себе уже достаточна для возникновения атерогенности. Следовательно, можно говорить о значительной роли потери сиаловой кислоты в проявлении атерогенных свойств липопротеидов низкой плотности.
Сиаловые кислоты представляют собой семейство производных нейраминовой кислоты (5-амино-3,5-дидеокси-D-галактоногулозоновая кислота). На сегодняшний день известно около 40 различных сиаловых кислот [38]. N-ацетил нейраминовая кислота (Neu5Ac) и N-гликолил нейраминовая кислота (Neu5Gc) являются наиболее распространенными представителями этого семейства (Рисунок 1) [39, 40]. Некоторые сиаловые кислоты являются О-ацильными производными. Показано, что О-ацилирование может увеличивать время жизни гликоконьюгатов за счет возрастания их устойчивости к действию N-ацетилнейраминидаз [41].
Сиаловые кислоты весьма широко распространены в природе. Показано наличие сиаловых кислот в составе гликоконьюгатов некоторых вирусов [42-44], бактерий [45-47], многих беспозвоночных [48-52], практически всех позвоночных, в том числе млекопитающих [53-57]. Надо заметить, что некоторые паразитические микроорганизмы не синтезируют собственные сиаловые кислоты, однако способны утилизировать сиаловые кислоты клетки-хозяина с помощью особых ферментов - транс-сиалидаз и N-ацетилнейраминидаз [58]. У человека сиаловые кислоты представлены как правило производными N-ацетилнейраминовой кислоты; содержание N-гликолилнейраминовой кислоты составляет менее 1% от общего количества сиаловых кислот [41, 59].
Сиаловые кислоты в свободном виде встречаются достаточно редко. Так, например, уровень свободных сиаловых кислот в ткани головного мозга млекопитающих обычно не превышает 3% от суммарного количества [41]. В моче и плазме крови здорового человека концентрация свободных сиаловых кислот составляет 1-3 мкМ [41]. Обычно сиаловые кислоты входят в состав углеводных цепей, где связаны -гликозидной связью (исключением является СМР-Neu5Ac – высокоэнергетический донор сиаловой кислоты утилизируемый сиалилтрансферазами).
В составе олигосахаридной цепи сиаловые кислоты могут занимать как терминальное, так и внутрицепочечное положение [41]. В первом случае сиаловая кислота может располагаться линейно, относительно основной цепи, или же образует боковое ответвление. При линейном терминальном расположении сиаловая кислота присоединена α-гликозидной связью между гидроксилом при 2 углеродном атоме сиаловой кислоты и гидроксилом при 3,4 или 6 углеродном атоме соседнего моносахаридного остатка (α2-3, α2-4, или α2-6 связь, соответственно). Такого рода связь может быть образована с галактозой, N-ацетилгалактозамином, N-глюкозамином, и, очень редко, глюкозой. Наиболее распространенный при линейном положении сиаловой кислоты тип связи - α2-3 и α2-6 с галактозой и α2-6 с N-ацетилгалактозамином [60, 61]. При боковом терминальном положении сиаловой кислоты обычно образуется α2-6 связь с N-ацетилгалактозамином и α2-3 связь с галактозой [60, 61]. Внутрицепочечное положение сиаловой кислоты возможно как при образовании поли- и олигосиаловых цепей (α 2-8 связь), обнаруженных, в частности, у бактерий [41], так и в составе гетерогенных олигосахаридов, с образованием α 2-3 и α 2-6 связи [41].
Сиаловая кислота может входить в состав олигосахаридных цепей различных гликопротеидов. В зависимости от способа присоединения углеводной цепи к белковой молекуле существует разделение на N- и О-гликозиды. В случае N-гликозидов, представленных, в частности, в апоВ, олигосахаридный фрагмент присоединен к аспарагиновому остатку, начинаясь с консервативной последовательности: GlcNAcα-(1-4)GlcNAc-Asn. Сиаловая кислота чаще всего присоединена к галактозе α2-3 или α2-6 связью [62, 63]. В О-гликозидах олигосахарид присоединяется к серину или треонину; консервативный фрагмент - GalNAc α-O-Ser/Thr. В этом случае сиаловая кислота, как правило, присоединена α2-3 связью к галактозе или α2-6 связью к N-ацетилгалактозамину (при образовании боковой цепи) [62, 63].
Сиаловые кислоты входят в состав ганглиозидов – гликосфинголипидов, являющихся, в частности важной составляющей клеточных мембран. Структурной основой всех ганглиозидов является лактозилцерамид. Церамид, в свою очередь, состоит из аминоспирта сфингазина с присоединенной к нему жирной кислотой. Для различных ганглиозидов характерно наличие в составе одной или более сиаловых кислот (Рисунок 1). В ганглиозидах сиаловая кислота в основном связана α2-3 связью с галактозой (α2-6 гораздо реже), а также α2-8 при образовании связи с другой сиаловой кислотой.
Согласно литературным данным, сиаловые кислоты в составе различных гликоконьюгатов могут выполнять следующие функции:
1) Придание гликоконьюгатам и клеточным мембранам отрицательного заряда (влияние на межклеточное взаимодействие)
2) Обеспечение необходимой конформации молекул гликопротеидов.
3) Участие в передаче информации, т.е. присутствие в составе рецепторов для клеток, микроорганизмов, токсинов и антител.
4) Защита гликоконьюгатов и клеток от узнавания и деградации [41].
При высокой концентрации сиаловой кислоты на поверхности клеток взаимное электростатическое “отталкивание” клеток может приводить к значительному ослаблению межклеточного взаимодействия. Так, например, было продемонстрировано, что увеличение сиалирования поверхности раковых клеток приводит к их частичному разобщению [41]. Уровень сиаловой кислоты липопротеидов плазмы крови регулирует скорость их захвата клетками [64]. Показано, что снижение уровня сиаловой кислоты эндотелия сосуда приводит к возрастанию скорости интернализации липопротеидов низкой плотности [65].
Рисунок 1 - Пути биосинтеза некоторых главных ганглиозидов человека
Гликозидсвязанные сиаловые кислоты могут обеспечивать маскирование антигена или специфических сайтов узнавания на поверхности клетки. Так, например, эритроциты несут на своей поверхности значительные количества сиаловой кислоты, входящей в состав гликофорина А. Показано, что со временем, в процессе циркуляции в кровотоке уровень сиаловой кислоты эритроцитов снижается [66]. Потеря сиаловой кислоты приводит к экспонированию на поверхности галактозы, в результате чего эритроциты связываются рецепторами печени и выводятся из кровотока [41]. Таким образом, сиаловая кислота “определяет” время жизни эритроцитов в кровотоке. Необходимо заметить, что аналогичный механизм регулирования времени циркуляции показан для тромбоцитов [41].
Существуют данные о важной роли сиаловых кислот в формировании иммунного ответа. Так, например, показано, что наличие терминальной сиаловой кислоты в составе олигосахаридной части иммуноглобулина G (IgG) необходимо для его нормального функционирования [41]. Многие ганглиозиды (содержащие сиаловую кислоту) являются неотъемлемой частью в составе клеточных рецепторов, отвечающих, в основном, за связывание некоторых токсинов и гормонов [41].
Сиаловая кислота входит в состав гликоконьюгатов некоторых гормонов, причем играет важную роль в их функционировании. Так, например, после десиалирования эритропоетина, человеческого гонадотропина и фолликул-стимулирующего гормона, происходила полная потеря их биологической активности [41].
Ферменты, осуществляющие отщепление или перенос сиаловой кислоты, можно условно разделить на три класса: сиалидазы (другой вариант названия – нейраминидазы) – экзогликозидазы, которые представлены широким спектром гидролитических ферментов, обнаруженных в вирусах, бактериях, простейших и позвоночных [67-78]; сиалилтрансферазы – семейство гликозилтрансфераз, участвующих в биосинтезе сиалогликопротеидов и сиалосфинголипидов [79-83]; транссиалидазы – ферменты, переносящие сиаловую кислоту с сиалогликоконьюгатов на другие гликоконьюгаты [84-87].
Сиалидазы катализируют отщепление терминальных остатков сиаловой кислоты, связанных α-гликозидной связью с олигосахаридными цепями гликоконъюгатов. Сиалидазы занимают важное место в катаболизме сиаловых кислот различных гликоконьюгатов [88-90].
Сиалидазы часто как прямо, так и косвенно связаны с различными патологическими состояниями человека, такими как инфекционные заболевания и генетически обусловленные нарушения метаболизма. Например, у патогенных бактерий Vibrio cholerae нейраминидаза действует как фактор вирулентности, открывая на поверхности клетки-мишени центры связывания бактериального токсина [91]. Другой классический пример - нейраминидаза вируса гриппа, необходимая для его проникновения в легочный и кишечный мукозный слой и инфицирования клеток хозяина [77]. Было обнаружено, что степень гомологии аминокислотной последовательности для вирусной и бактериальной сиалидазы составляет около 35%. Молекулярная масса этих нейраминидаз составляет 40 кДа [77].
На данный момент известны три нейраминидазы млекопитающих, которые отличаются по субстратной специфичности, рН-оптимуму, стабильности и субклеточной локализации [88, 89]. Это цитозольная, лизосомальная и мембранная (плазматическая) сиалидазы. Наиболее хорошо изучена цитозольная сиалидаза, впервые выделенная из крысиной печени [73, 92-94. Значительные количества этого фермента обнаружены в скелетных мышцах, где возможно его участие в процессе дифференцировки миобластов [95].
Нейраминидаза плазматической мембраны, для которой специфическим субстратом являются ганглиозиды, была выделена из тканей головного мозга [93, 96-100]. Было показано, что этот фермент присутствует на самых разных клетках и может оказывать влияние на пролиферацию, межклеточные контакты или фазы клеточного цикла. Оптимальный рН для активности данного фермента - кислый (как и для лизосомальной сиалидазы), однако, проявляемые биохимические и иммунологические свойства отличаются от таковых для лизосомальной нейраминидазы [93, 101].
Лизосомальная N–ацетил-α-нейраминидаза осуществляет гидролиз сиаловой кислоты олигосахаридов, ганглиозидов, гликолипидов и гликопротеидов, отщепляя их терминальную сиаловую кислоту. Фермент характеризуется кислым рН оптимумом. Он специфично гиролизует α2-3 и α2-6 связи, действуя в основном на олигосахариды и гликопептиды [102, 103], а также может гидролизовать и ганглиозиды, хотя и с меньшей эффективностью [101, 104]. Существуют данные, что в тканях млекопитающих лизосомальная сиалидаза существует в составе комплекса с глюкозидазой, α-галактозидазой и специальным белком, защищающим ферменты от расщепления лизосомальными карбоксипептидазами [105].
У человека известны два типа нарушения метаболизма, связанного с лизосомальной сиалидазой: сиалидоз, обусловленный структурным повреждением лизосомальной сиалидазы, и как следствие, падением ее активности, и галактосиалидоз, вызываемый резким снижением активности комплекса сиалидазы и α-галактозидазы, из-за отсутствия защитного белка сериновой карбоксипептидазы/катепсина А [105-112].
У людей с таким заболеванием в тканях и выделениях обнаруживаются большие количества недеградированных сиалированных олигосахаридов и гликопептидов [113-115].
Сиалилтрансферазы относятся к семейству гликозилтрансфераз, мембранных белков, для структуры которых характерны значительные гидрофобные участки. В основном они локализованы в аппарате Гольджи и шероховатом эндоплазматическом ретикулуме, однако, могут обнаруживаться в сыворотке и на поверхности клеток крови.
Сиалилтрансферазы катализируют перенос сиаловой кислоты с СМР-Neu5Ac (единый для всех сиалилтрансфераз донор сиаловой кислоты) на терминальный остаток специфического олигосахарида с сопутствующим образованием определенной регио- и стереоспецифической связи [82, 83]. Некоторые исследователи выдвигают теорию «одна связь – один фермент» [82], основываясь на разнообразии связей сиаловой кислоты в олигосахаридах клеточной поверхности, а также генов различных сиалилтрансфераз клеток животных [116-118]. Субстратная специфичность служит основой для общего разделения сиалил-трансфераз, присутствующих в аппарате Гольджи, на три класса: гликопротеин:сиалил-трансферазы, гликолипид:сиалил-трансферазы и муцин:сиалил-трансферазы.
Некоторые сиалилтрансферазы осуществляют сиалирование сиалогликолипидов и сиалосфинголипидов, расположенных на клеточной поверхности лимфоцитов и макрофагов. Опухолевые или раковые клетки экспрессируют большое количество различных сиалированных гликоконьюгатов . Было показано, что ингибирование сиалилтрансферазной активности может влиять на способность опухолевых клеток к метастазированию. Сиалилтрансферазы могут также играть роль в клеточной адгезии [119]. Существуют данные о возможности существования сиалилтрансферазной активности в сыворотке крови [120], которая, однако, может быть обусловлена отщеплением фермента от мембраны аппарата Гольджи под действием катепсин-D-подобной протеазы, с последующей секрецией в кровоток [121].
Отличительная особенность транс-сиалидазы - способность переносить остаток сиаловой кислоты с одного гликоконьюгата на другой. Этот фермент не требует в качестве донора активированного комплекса нуклеотид – сиаловая кислота (CMP-Neu5Ac). Транс-сиалидазы характерны для вирусов и бактерий.
Наиболее хорошо изученной транс-сиалидазой является фермент, выделенный из Trypanosoma cruzi, не способной синтезировать собственные сиаловые кислоты. Оптимальный для этой транс-сиалидазы рН 7,9 , температурный оптимум +13ºС [122]. Данный фермент проявляет высокую активность при переносе сиаловой кислоты от экзогенных олигосахаридов, таких, как Lac- α(2-3)-Neu5Ac и LacNac- α(2-3)-Neu5Ac на галактозу акцептора с образованием новой (2-3) гликозидной связи, однако не способен утилизировать Lac- α(2-6)-Neu5Ac и свободную сиаловую кислоту. Транс-сиалидаза способна использовать в качестве акцептора сиаловой кислоты гликоконъюгаты гликолипидов и гликопротеидов, содержащие терминальную α-галактозу, и синтезирует исключительно α(2-3) гликозидную связь [84, 85].
Существуют данные о существовании в плазме крови человека при различных патологиях значительной десиалирующей активности. Так, например, была продемонстрирована десиалирующая активность в плазме крови пациентов с простудными вирусными заболеваниями, которая могла сохраняться в течение нескольких недель после полного исчезновения всех симптомов инфекции. Десиалирующая активность в ряде случаев была обнаружена в плазме крови пациентов, больных раком. В крови больных постстрептококковым гломерулонефритом также было продемонстрировано существование ферментативной десиалирующей активности [123].
Отдельно внимания заслуживает работа, в которой исследовали кровь более чем 400 людей, используя в качестве субстрата тритий-меченный по сиаловой кислоте α1 – гликопротеид сыворотки, и в 95 % случаев обнаружили десиалирующую активность [41]. рН-оптимум составлял 5,5; величина ферментативной активности в среднем равнялась примерно
10-10
Ед/мл сыворотки. К сожалению, приведенные данные не позволяют судить о происхождении десиалирующей активности в плазме крови: является она следствием тех или иных патологий, или же проявлением действия нативного фермента (ферментов) плазмы крови.
Список литературы
1 Ohlsson, L. Dairy products and plasma cholesterol levels. // Food. Nutr. Res. – 2010. - 54. doi: 10.3402/fnr.v54i0.5124.
2 Forrester, J.S. Redefining normal low-density lipoprotein cholesterol: a strategy to unseat coronary disease as the nation's leading killer. // J. Am. Coll. Cardiol. - 2010. – Vol. 56. – P. 630-636.
3 Feeman, W.E. Cholesterol guidelines. // Ann. Intern. Med. - 1989. - Vol. 111. - P. 1047-1048.
4 Packard, C.J, Shepherd, J. Low density lipoprotein metabolism. // Prog. Clin. Biol. Res. - 1988. - Vol. 255. - P. 117-123.
5 Miller, Y.I., Choi, S.H., Fang, L., Tsimikas, S. Lipoprotein modification and macrophage uptake: role of pathologic cholesterol transport in atherogenesis. // Subcell. Biochem. - 2010. - Vol. 51. - P. 229-251.
6 Dallinga-Thie, G.M., Franssen, R., Mooij, H.L., et al. The metabolism of triglyceride-rich lipoproteins revisited: new players, new insight. Atherosclerosis. - 2010. - Vol. 211. - P. 1-8.
7 Badimón, L., Vilahur, G., Padró, T. Lipoproteins, platelets and atherothrombosis. // Rev. Esp. Cardiol. - 2009. - Vol. 62. - P. 1161-1178.
8 Ishigaki, Y., Oka, Y., Katagiri, H. Circulating oxidized LDL: a biomarker and a pathogenic factor. // Curr. Opin. Lipidol. - 2009. - Vol. 20. - P. 363-369.
9 Rothender, M., Krempler, F., Kostner, G.M. Interaction of various lipoproteins from normal and dyslipoproteinemic plasma with mouse peritoneal macrophages. // Ann. Biol. Clin. (Paris) -1988. - Vol. 46. - P. 30-34.
10 Tertov, V.V., Sobenin, I.A., Gabbazov, Z.A., et al. Lipoprotein aggregation as an essential condition of intracellular lipid accumulation caused by modified low density lipoproteins. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 163. - P. 489-493.
11 Kita, T., Yokode, M., Ishii, K., et al. The role of atherogenic low density lipoproteins (LDL) in the pathogenesis of atherosclerosis. // Ann. NY Acad. Sci. - 1990. - Vol. 598. - P. 188-193.
12 Steinberg, D., Parthasarathy, S., Carew, T.E., et al. Modification of LDL that increase its atherogenecity. // N. Engl. J. Med. - 1989. - Vol. 320. - P. 915-924.
13 Fogelman, A.M., Schechter, I., Seager, J., et al. Malondialdehyde alteration of LDL leads to cholesteryl ester accumulation in human monocyte macrophage. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1980. - Vol. 77. - P. 2215-2218.
14 Lopes-Virella, M.F., Klein, R.L., Lyons, T.J., et al. Glicosylation of LDL enhances cholesteryl ester synthesis in human-derived macrophages. // Diabets. - 1988. - Vol. 37. - P. 550-557.
15 Goldstein, J.L., Ho, H.S.K., Basu, S.K., Brown, M.S. Binding site on macrophage that mediates uptake and degradation of acetylated LDL producing massive cholesterol deposition. // Proc Natl. Acad. Sci. USA. - 1979. - Vol. 76. - P. 333-337.
16 Orekhov, A.N., Tertov, V.V., Pokrovsky, S.N., et al. Blood serum atherogenicity assosiated with coronary atherosclerosis. Evidence for nonlipid factor providing atherogenicity of LDL and an approach to its elimination. // Circ. Res. - 1988. - Vol. 62. - P. 421-429.
17 Tertov, V.V., Orekhov, A.N., Martsenyuk, O.N., et al. LDL isolated from the blood of patients with coronary heart desease induce the accumulation of lipids in human aortic cells. // Exp. Mol. Pathol. - 1989. - Vol. 50. - P. 337-347.
18 Orekhov, A.N., Tertov, V.V., Kudryashov, S.A., Smirnov, V.N. Triggerlike stimulation of cholesterol accumulation and DNA and extracellular matrix synthesis induced by atherogenic serum or low density lipoprotein in cultured cells. // Circ. Res. - 1990. - Vol. 66. - P. 311-320.
19 Orekhov, A.N., Tertov, V.V., Mukhin, D.N., Mikhailenko, I.A. Modification of LDL by desialilation causes lipid accumulation in cultured cells. Discovery of desialilated lipoprotein with altered cellular metabolism in the blood of atherosclerotic patiens. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 162. - P. 206-211.
20 Tertov, V.V., Sobenin, I.A., Tonevitsky, A.G., et al. Isolation of atherogenic modified (desialilated) low density lipoprotein from blood of atherosclerotic patients: separation from native lipoprotein by affinity chromatography. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 167. - P. 1122-1127.
21 Tertov, V.V., Orekhov, A.N., Sobenin, I.A., et al. Three types of naturally occuring modified lipoproteins induce-intracellular lipid accumulation due to lipoprotein aggregation. // Circ. Res. - 1992. - Vol. 71. - P. 218-228.
22 Tertov, V.V., Bittolo-Bon, G., Sobenin, I.A., et al. Naturally occuring modified LDL are similar if not identical: more electronegative and desialylated lipoprotein subfraction. // Exp. Mol. Pathol. - 1995. - Vol. 62. - P. 166-172.
23 Orekhov, A.N., Tertov, V.V., Sobenin, I.A. et al. Sialic acid content of human low density lipoproteins affects their interaction with cell receptors and intracellular lipid accumulation. // J. Lipid Res. - 1992. - Vol. 33. - P. 805-807.
24 Orekhov, A.N., Tertov, V.V., Mukhin, D.N., et al. Desialyla low density lipoprotein – naturally occuring lipoprotein with atherogenic potency. // Atherosclerosis. - 1991. - Vol. 86. - P. 153-161.
25 Tertov, V.V., Orekhov, A.N., Sobenin, I.A., et al. Carbohydrate content of protein and lipid components in sialic acid-rich and –poor low density lipoproteins from subjects with and without coronary artery disease. // J. Lipid Res. - 1993. - Vol. 34. - P. 365-375.
26 Tertov, V.V., Sobenin, I.A., Gabbazov, Z.A., et al. Lipoprotein aggregation as an essential condition of intracellular lipid accumulation caused by modified low density lipoproteins. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1989. - Vol. 163. - P. 489-493
27 Tertov, V.V., Sobenin, I.A., Gabbazov, Z.A., et al. Multiple-modified desialylated LDL that cause intracellular lipid accumulation. Isolation, fractionation and characterisation. // Lab. Invest. - 1992. - Vol. 67. - P. 665-675.
28 Avogaro, P., Bittolo Bon, G., Cazzolato, G. Presence of a modified low density lipoprotein in humans. // Atherosclerosis. - 1988. - Vol. 8. - P. 79-86.
29 Therond, P. Catabolism of lipoproteins and metabolic syndrome. // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. - 2009. - Vol. 12. - P. 366-371.
30 Raal, F.J. Pathogenesis and management of the dyslipidemia of the metabolic syndrome. // Metab. Syndr. Relat. Disord. - 2009. - Vol. 7. - P. 83-88.
31 Rizzo, M., Kotur-Stevuljevic, J., Berneis, K., et al. Atherogenic dyslipidemia and oxidative stress: a new look. // Transl. Res. - 2009. - Vol. 153. - P. 217-223.
32 Austin, M.A., King, M.C., Vranizan, K.M., et al. Inheritance of low-density lipoprotein subclass paterns: results of complex segregation analysis. // Am. J. Hum. Genet. - 1988. - Vol. 43. - P. 838-846.
33 Austin, M.A., Breslow, J.L., Hennekens, C.H., et al. Low-density lipoprotein subclass paterns and risk of myocardial infarction. // JAMA. - 1988. - Vol. 260. - P. 1917-1921.
34 Chait, A., Brazg, R.L., Krauss, R.M. Increased oxidative susceptibility of LDL subfractions in subjects with the atherogenic lipoprotein phenotype. // Arterioscler Thromb. - 1991. - Vol. 11. - P. 1425a.
35 Krauss, R.M., Burke, D.J. Identification of multiple subclasses of plasma low density lipoproteins in normal humans. // J. Lipid. Res. - 1982. - Vol. 23. - P. 97-104.
36 La Bell, M., Krauss, R.M. Differences in carbohydrate content of low density lipoproteins associated with low density lipoprotein subclass patterns. // J. Lipid. Res. - 1990. - Vol. 31. - P. 1577-1588.
37 Tertov, V.V., Kaplun, V.V., Dvoryantsev, S.N., et al. Apolipoprotein B-bound lipids as a marker for evaluation of low density lipoprotein oxidation in vivo. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 214. - P. 608-615.
38 von Itzstein, M., Thomson, R.S. Sialic acids and sialicacid-recognising proteins: drug discovery targets and potential glycopharmacuticals. // Curr. Med. Chem. - 1997. - Vol. 4. - P. 185-210.
39 Schauer, R. Role of sialic acides. // Trends. Biochem. - 1985. - Vol. 7. - P. 357-360.
40 Makatsori, E., Aletras, A., Karamanos, N.K., Tsegenidis, T. Analysis of N-acetyl and N-glycolylneuraminic acid in rat serum and tissues with Walker 256 carcinoma by high-performance liquid chromatography. // Biomed. Chromatogr. - 1999. - Vol. 13. - P. 57-60.
41 Schauer, R. Chemistry, methabolism and biology function of sialic acids. // Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. - 1982. - Vol. 40. - P. 131-234.
42 Schauer, R. Sialic acids as regulators of molecular and cellular interactions. // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2009. - Vol. 19(5). - P. 507-514.
43 Kumlin, U., Olofsson, S., Dimock, K., Arnberg, N. Sialic acid tissue distribution and influenza virus tropism. // Influenza. Other. Respi. Viruses. - 2008. - Vol. 2. - P. 147-154.
44 von Itzstein, M., Thomson, R. Anti-influenza drugs: the development of sialidase inhibitors. // Handb. Exp. Pharmacol. - 2009. - Vol. - P. 111-154.
45 Ferrero, M.A., Aparicio, L.R. Biosynthesis and production of polysialic acids in bacteria. // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2010. - Vol. 86. - P. 1621-1635.
46 Löfling, J.C., Paton, A.W., Varki, N.M., et al. A dietary non-human sialic acid may facilitate hemolytic-uremic syndrome. // Kidney. Int. - 2009. - Vol. 76. - P. 140-144.
47 Mizanur, R.M., Pohl, N.L. Bacterial CMP-sialic acid synthetases: production, properties, and applications. // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2008. - Vol. 80. - P. 757-765.
48 Harrison, R.L., Jarvis, D.L. Protein N-glycosylation in the baculovirus-insect cell expression system and engineering of insect cells to produce "mammalianized" recombinant glycoproteins. // Adv. Virus. Res. - 2006. - Vol. 68. - P. 159-191.
49 Jarvis, D.L. Developing baculovirus-insect cell expression systems for humanized recombinant glycoprotein production. // Virology. - 2003. - Vol. 310. - P. 1-7.
50 Marchal, I., Jarvis, D.L., Cacan, R., Verbert, A. Glycoproteins from insect cells: sialylated or not? // Biol. Chem. - 2001. - Vol. 382. - P. 151-9.
51 Slifkin, M., Doyle, R.J. Lectins and their application to clinical microbiology. // Clin. Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 3. - P. 197-218.
52 Schlesinger, R.W. Sindbis virus replication in vertebrate and mosquito cells: an interpretation. // Med. Biol. - 1975. - Vol. 53(5). - P. 295-301.
53 Garlatti, V., Martin, L., Lacroix, M., et al. Structural insights into the recognition properties of human ficolins. // J. Innate. Immun. - 2009. - Vol. 2(1). - P. 17-23.
54 Baerenwaldt, A., Biburger, M., Nimmerjahn, F. Mechanisms of action of intravenous immunoglobulins. // Expert. Rev. Clin. Immunol. - 2010. - Vol. 6(3). - P. 425-434.
55 Colley, K.J. Structural basis for the polysialylation of the neural cell adhesion molecule. // Adv. Exp. Med. Biol. - 2010. - Vol. 663. - P. 111-126.
56 Hildebrandt, H., Mühlenhoff, M., Gerardy-Schahn, R. Polysialylation of NCAM. // Adv. Exp. Med. Biol. - 2010. - Vol. 663. - P. 95-109.
57 Zhang, H. Tissue and host tropism of influenza viruses: importance of quantitative analysis. // Sci. China. C. Life. Sci. - 2009. - Vol. 52(12). - P. 1101-1110.
58 Corfield, T. Bacterial sialidase - roles in pathogenicity and nutrition. // Glicobiology. - 1992. - Vol. 2. - P. 509.
59 Taylor, G. Sialidases: structures, biological significance and therapeutic potential. // Curr Opin Struct Biol. - 1996. - Vol. 6. - P. 830-837.
60 Slomiany, A., Slomiany, B.L. Structures of the acidic oligosacgarides isolated from rat sublingual glycoprotein. // J. Biol. Chem. - 1979. - Vol. 249. - P. 7742-7746.
61 Kobata, S. Use of endo- and exoglycosidases for structural studies of glycoconjugates. // Anal. Biochem. - 1979. - Vol. 100. - P. 1-14.
62 Montreuil, J. Structural similarity of the terminal carbohydrate sequencese of glycoproteins and glycolipids. // Pure. Apple. Chem. - 1975. - Vol. 42. - P. 431-497.
63 Montreuil, J. Primary structure of glycoprotein glycans: basis for molecular biology of glycoproteins. // Adv. Carbohyd. Chem. Biochem. - 1980. - Vol. 37. - P. 158-223.
64 Malmendier, C.E., Deleroix, C., Fonteine, M. Effect of sialic acids removal in human LDL catabolism in vivo. // Atherosclerosis. - 1980. - Vol. 37. - P. 227-284.
65 Gorog, P., Born, G.V.R. Increased uptake of circulating LDL and fibrinogen by arterial walls after removal of sialic acids from their endotelial surface. // Br. J. Exp. Pathol. - 1982. - Vol. 63. - P. 447-451.
66 Yaari, A. Mobility of human red bld cells of different age groups in an electric field. // Blood. - 1969. - Vol. 33. - P. 159-163.
67 Nayak, J.L., Treanor, J.J. Antiviral treatment and prophylaxis of influenza virus in children. // Pediatr. Ann. - 2009. - Vol. 38. - P. 667-674.
68 Miyagi, T. Aberrant expression of sialidase and cancer progression. // Proc. Jpn. Acad. Ser. B. Phys. Biol. Sci. - 2008. - Vol. 84. - P. 407-418.
69 Miyagi, T., Wada, T., Yamaguchi, K., et al. Plasma membrane-associated sialidase as a crucial regulator of transmembrane signalling. // J. Biochem. - 2008. - Vol. 144. - P. 279-285.
70 Buschiazzo, A., Alzari, P.M. Structural insights into sialic acid enzymology. // Curr. Opin. Chem. Biol. - 2008. - Vol. 12. - P. 565-572.
71 Vimr, E.R., Kalivoda, K.A., Deszo, E.L., Steenbergen, S.M. Diversity of microbial sialic acid metabolism. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. - 2004. - Vol. 68. - P. 132-153.
72 Monti, E., Preti, A., Venerando, B., Borsani, G. Recent development in mammalian sialidase molecular biology. // Neurochem. Res. - 2002. - Vol. 27. - P. 649-663.
73 Miyagi, T., Konno, K., Emori, Y., et al. Molecular cloning and expression of cDNA encoding rat skeletal muscle cytosolic sialidase. // J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 268. - P. 26435-26440.
74 Roggentin, P., Schauer, R., Heyer, L.L., Vimr, E.R. Micro review: The sialidase superfamily and its spread by horisontal gene transfer. // Mol. Microbiol. - 1993. - Vol. 9. - P. 915-921.
75 Warner, T.G., Chang, J., Ferrari, J., et al. Isolation and properties of a soluble sialidase from the culture fluid of chinese hamster ovary cells. // Glycobiology. - 1993. - Vol. 3. - P. 455-463.
76 Schenkman, S., Eichinger, D., Pereira, M.E., Nussenrweig, V. Structural and functional properties of Trypanosoma trans-sialidase. // Ann. Rev. Microbiol. - 1994. - Vol. 48. - P. 499-523.
77 Colman, P.M. Influenza virus neuraminidase: structure, antibodies, and inhibitors. // Protein Sci. - 1994. - Vol. 3. - P. 1687-1696.
78 Chou, M.Y., Li, S.C., Li, Y.T. Cloning and expression of sialidase L, a NeuAc2-3Gal-specific sialidase from the Leech, Macrobdella decora. // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271. - P. 19219-19224.
79 Datta, A.K. Comparative sequence analysis in the sialyltransferase protein family: analysis of motifs. // Curr. Drug. Targets. - 2009. - Vol. 10. - P. 483-498.
80 Takashima, S. Characterization of mouse sialyltransferase genes: their evolution and diversity. Biosci Biotechnol Biochem. - 2008. - Vol. 72. - P. 1155-1167.
81 Taniguchi, A. Promoter structure and transcriptional regulation of human beta-galactoside alpha2, 3-sialyltransferase genes. // Curr. Drug. Targets. - 2008. - Vol. 9. - P. 310-316.
82 Schachter, H., Roseman, S. Mammalian glycosyltransferases: their role in the synthesis and function of complex carbohydrates and glycolipids. // The biochemistry of glycoproteins and proteoglycans. Plenum Press. New York. - 1980. - Vol. 85. - P. 160-198.
83 Basu, M., Basu, S., Stoffyn, P. Biosynthesis in vitro of sialyl α(2-3) neolactotetrosyl ceramide by a sialyltransferase from embryonic chicken brain. // J. Biol. Chem. - 1982. - Vol. 257. - P. 12765-12769.
84 Scudder, P., Doom, J.P., Chuenkova, M., et al. Enzymatic haracterisation o beta-D-galactoside alpha 2,3-trans-sialidase from Trypanosoma cruzi. // J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 115. - P. 7862-7878.
85 Takahashi, N., Lee, K.B., Nakagawa, H., et al. Enzymatic sialylation of N-linked oligosaccarides using an alpha-2,3-specific trans-sialidase from Trypanosoma cruzi: structural identification using a three-dimensional elution mapping technicue. // Annal. Biochem. - 1995. - Vol. 230. - P. 333-342.
86 Neres, J., Bryce, R.A., Douglas, K.T. Rational drug design in parasitology: trans-sialidase as a case study for Chagas disease. // Drug. Discov. Today. - 2008. - Vol. 13. - P. 110-117.
87 Pereira-Chioccola, V.L., Schenkman, S. Biological role of Trypanosoma cruzi trans-sialidase. // Biochem. Soc. Trans. - 1999. - Vol. 27. - P. 516-518.
88 Saito, M., Yu, R.K. Biochemistry and function of sialidase. // Biology of sialic acids.// Plenum Press, New York, NY. - 1995. - Vol. 261-313.
89 Schauer, R., Keim, S., Reuter, G., et al. Biochemistry and role of sialic acids. // Plenum Press, New York, NY. - 1995. - P. 7-67.
90 Reuter, G., Gabius, H.J. Review sialic acids: structure – analysis – metabolism – occurence – recognition. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. - 1996. - Vol. 377. - P. 325-342.
91 Calm, J.E., Ketley, J.M., Fansano, A., et al. Role of Vibrio cholerae neuraminidase in the function of cholerae toxin. Infedt. Immun. - 1992. - Vol. 60. - P. 406-415.
92 Miyagi, T., Tsuiki, S. Purification and characterisation of cytosolic sialidase from rat liver. // J. Biol. Chem. - 1985. – Vol. 260. - P. 6710-6716.
93 Miyagi, T., Sagawa, J., Konno, K., et al. Biochemical and immunological studies on two distinct gangliosid-hydrolising sialidase from the particulate fraction of the rat brain. // J. Biochem. - 1990. - Vol. 107. - P. 787-793.
94 Sato, K., Miyagi, T. Genomic organisation and the 5`-upstream sequence of the rat cytosolic sialidase gene. // Glycobiology. - 1995. - Vol. 5. - P. 511-516.
95 Sato, K., Miyagi, T. Involvment of an endogeneous sialidase in skeletal muscle cell differentiation. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 221. - P. 826-830.
96 Tettamanti, G., Morgan, I.G., Gombos, G., et al. Sub-synaptosomal localization of brain particulate neuraminidase. // Brain. research. - 1972. - Vol. 47. - P. 515-518.
97 Leiser, M., Harms, E., Kern, H., et al. Ganglioside GM3 sialidase activity in fibroblast of normal individuals and of patiens with sialidosis and mucolipidosis. // Biochem. J. - 1989. - Vol. 260. - P. 69-74.
98 Zeigler, M., Sury, V., Bach. G. The identification of lysosomal ganglioside sialidase in human cells. // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 183. - P. 455-458.
99 Kido, H., Okumura, Y., Yamada, H., et al. Proteases essential for human influenza virus entry into cells and their inhibitors as potential therapeutic agents. // Curr. Pharm. Des. - 2007. - Vol. 13(4). - P. 405-414.
100 Kido, H., Okumura, Y., Takahashi, E., et al. Host envelope glycoprotein processing proteases are indispensable for entry into human cells by seasonal and highly pathogenic avian influenza viruses. // J. Mol. Genet. Med. - 2008. - Vol. 3. - P. 167-175.
101 Schneider-Jackob, H.R., Cantz, M. Lysosomal and plasma membrane ganglioside GM3 sialidase of cultured human fibroblast-differensiation by detergent and inhibitors. // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. - 1991. - Vol. 377. - P. 443-450.
102 Frish, A., Neufeld, E.F. A rapid and sensitive assay for neuraminidase: Applycation to cultured fibroblast. // Annal. Biochem. - 1979. - Vol. 95. - P. 222-227.
103 Cantz, M. Sialidosis. // Sialic acids.(editor Schauer R.), Springer Verlag., Vienna, Austria - 1980. – P. - 307-320.
104 Fingerhut, R., van der Horst, G.T.J., Verheijen, F.W., Conrelmann, E. Degradation of gangliosides by the lysosomal sialidase requires an activator protein. // Eur. J. Biochem. - 1992. - Vol. 208. - P. 623-629.
105 d'Azzo, A., Andria, G., Striseinglio, P., Galjaard, H. Galactosialidosis. // The metabolic and molecular bases of inherited disease. Mc. Craw-Hill, New York. - 1995. - Vol. 2. - P. 2825-2838.
106 Wenger, D.A., Tarby, T.J., Wharton, C. Macular cherry-red spots and myoclonus with dementia: coexistent neuraminidase and α-galactosidase deficiences. // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1978. - Vol. 82. - P. 589-595.
107 d'Azzo, A., Hoogeveen, A., Reuser, A.J., et al. Molecular defect in combined α-galactosidase and neuraminidase deficiency in man. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - 1982. - Vol. 79. - P. 4535-4539.
108 Caciotti, A., Di Rocco, M., Filocamo, M., et al. Type II sialidosis: review of the clinical spectrum and identification of a new splicing defect with chitotriosidase assessment in two patients. // J. Neurol. - 2009. - Vol. 256. - P. - 1911-1915.
109 Gopaul, K.P., Crook, M.A. The inborn errors of sialic acid metabolism and their laboratory investigation. // Clin. Lab. - 2006. - Vol. 52. - P. 155-169.
110 Pshezhetsky, A.V., Hinek, A. Serine carboxypeptidases in regulation of vasoconstriction and elastogenesis. // Trends. Cardiovasc. Med. - 2009. - Vol. - 19. - P. 11-17.
111 Strehle, E.M. Sialic acid storage disease and related disorders. // Genet. Test. - 2003. - Vol. 7. - P. 113-121.
112 Pshezhetsky, A.V., Ashmarina, M. Lysosomal multienzyme complex: biochemistry, genetics, and molecular pathophysiology. // Prog. Nucleic. Acid. Res. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 69. - P. 81-114.
113 van Pelt, J., Kamerling, J.P., Vliegenthart, J.E., et al. A comparative study of the accumulated sialic acide-contaning oligosaccarides from cultured human galactosialidosis and sialidosis fibroblast. // Clin. Chim. Acta. - 1988. – Vol. 174. - P. 325-335.
114 van Pelt, J., Kamerling, J.P., Vliegenthart, J.E., et al. Isolation and structural characterisation of sialic acide-contaning storage material from mucopolilipids I (sialidosis) fibroblasts. // Biochim. Biophys. Acta. - 1988. – Vol. 956. - P. 36-45.
115 van Pelt, J., Kamerling, J.P., Vliegenthart, J.E., et al. Structural analysis of O-glycosidic type of sialyloligosaccharide-alditors derived from urinal glycopeptides of a sialidosis patiens. // Eur. J. Biochem. - 1988. – Vol. 174. - P. 183-187.
116 Basu, M., De, T., Das, K.K., et al. Glycolipid glycosyltransferases. // Method. Enzymol. - 1987. - Vol. 138. - P. 575-607.
117 Basu, M., Hawes, J.W., Li, Z., et al. Biosinthesis in vitro of SA-Lex and α1-3 fukosyltransferases from colon carcinoma cells and embryonic brain tissues. // Glycobiology. - 1991. - Vol. 1. - P. 527-535.
118 Paulson, J.C., Colley, L.J. Glycosyltransferases. Structure, localisation and control of cell type-spesific glycosylation. // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264. - P. 17615-17618.
119 Roseman, S. The synthesis of complex carbohydrates by multiglycosyltransferases systems and their potential funktion in intracellular adhesion. // Chem. Phys. Lipids. - 1970. - Vol. 5. - P. 270-297.
120 Fraser, I.H., Coolbear, T., Sarkar, M., Mookerjea, S. Increase of sialyltransferase activity in the serum and liver of inflamed rats. // Biochim. Biophys. Acta. - 1984. - Vol. 799. - P. 102-105.
121 Lammers, G., Jamieson, J.C. The role of cathepsin D-like activity in the release of Galα1-4GlcNAcα2-6 sialyltransferase from rat liver Golgi membrane during acute phase responce. // Biochem. J. – 1988. - Vol. 256. - P. 623-631.
122 Gross, G.A., Takle, G.B. The surface trans-sialidase family of Trypanosona cruzi. // Annu. Rev. Microbiol. - 1993. - Vol. 47. - P. 385-411.
123 Rodriguez-Iturbe, B., Katiyar, V.N., Coello J. Neuraminidase activity and free sialic acid levels in the serum of patients with acute poststreptococcal glomerulonephritis. // N. Eng. J. Med. - 1981. - Vol. 304. - P. 1506-1510.
Работа проводилась при финансовой поддержке Министерства образования и науки РФ.
|
