Мочевина (карбамид, полный амид угольной кислоты (H2N)2CO) является главным конечным продуктом азотистого обмена. Она обнаружена во всех тканях животных, у многих растений и микроорганизмов. Ее образование связывают с одним из путей утилизации вредного для организма аммиака, образующегося в результате различных биохимических процессов, например, при дезаминировании аминокислот.
Цикл мочевины или "орнитиновый цикл" – это классический путь образования мочевины в организме, происходящий в основном в печени и требующий затраты значительного количества энергии в виде АТФ. Мочевина выводится из организма вместе с мочой и кожным экскретом.
Суммарное уравнение образования мочевины имеет вид:
2 NH4+ + HCO3- + 3 ATФ > (NH2)2CO + 2 АДФ + АМФ + ПФ + Н+
Из приведенного выше уравнения следует, что на синтез одной молекулы мочевины расходуется четыре высокоэнергетические фосфатные группы. Две молекулы АТФ требуются для образования карбомоилфосфата и одна для образования аргиносукцината.
Синтез мочевины является одним из путей связывания аммиака. Однако прямой зависимости между содержанием аммиака и мочевины в разных тканях почти нет. В печени после облучения, в мозге при гипероксии концентрация аммиака изменяется независимо от уровня мочевины. Не вызывает сомнения, что источником одной из аминогрупп мочевины является аспарагиновая кислота. Однако некоторые ученые полагают, что свободный аммиак не является обязательным промежуточным продуктом синтеза мочевины. Органический азот может быть источником не только одной, но и обеих аминогрупп молекулы мочевины. Это подтверждается экспериментами. Медленное введение ионов аммония вызывает судороги у млекопитающих, несмотря на то, что вводимое количество аммиака составляет половину количества экскретируемой мочевины. Введение солей аммония перорально приводит к увеличению аммонийных солей в моче и незначительному увеличению содержания мочевины. Введение соответствующих L-аминокислот напротив приводит к увеличению экскреции мочевины.
По-видимому, аммиак не является промежуточным метаболитом в биосинтезе мочевины. Эту мысль подтверждают эксперименты с D- и L-аминокислотами. D-аланин дезаминируется быстрее, чем L-аланин, но только введение L-аланина приводит к увеличению экскреции мочевины. Процесс образования мочевины в живых организмах никогда не был первичным. Мочевина освобождается при деградации сложных органических соединений: аргинина и других гуанидиновых производных, пуриновых и пиримидиновых оснований. В соответствии с особенностями метаболизма преобладают те или иные способы поддержания постоянного уровня мочевины.
В мозге возможно образование мочевины с участием ?-аминомасляной кислоты. Наличие альтернативных путей синтеза мочевины указывает на то, что поддержание ее уровня в тканях имеет большое значение.
В органах и тканях мочевина находится в двух формах: свободной и связанной с внутриклеточными компонентами и биополимерами.
Исследования с меченым азотом показывают, что в почках имеется собственный фонд мочевины, где ее содержится около 15 % от содержания воды. В эритроцитах около 5 мкмоль мочевины, в печени 30-36 мг%, в мозге 3,5 мкмоль.
Биологическая роль мочевины не ограничена функциями конечного продукта азотистого метаболизма у уреотелических организмов. Значение ее шире. Существуют свидетельства об участии мочевины в целом ряде биологически важных процессов. Мочевина способна изменять структуру и функции биополимеров, быть источником азота и углерода у многих организмов, может функционировать в качестве компонента осморегулирующих систем.