Шуйский государственный  университет, Онкологический диспансер г. Владимира

Эта работа опубликована в сборнике научных трудов «Актуальные проблемы биологии, медицины и экологии» (2004 год, выпуск 1), под редакцией проф., д.м.н. Ильинских Н.Н. Посмотреть титульный лист сборника

      Статья представляет собой краткий обзор сведений о морфо-функциональных особенностях комплекса Гольджи  (КГ)  различных организмов. Анализируются возможные направления  эволюции   внутриклеточных биосекреторных путей.
 КГ является одной из удивительных органелл клетки. Открытый более 100 лет назад, он  является  предметом научных дискуссий ученых всего мира. В литературе нет однозначного мнения о структурной организации этой органеллы, а наиболее спорными являются вопросы, касающиеся  механизмов процессинга и модификации белков в КГ и их внутриклеточного транспорта. КГ  имеют все эукариотические  клетки, однако,  у различных организмов  он значительно различается по морфологической организации и белковому составу.  Изучение возможных путей формирования и эволюции КГ, а также причин его модификаций может стать полезным в понимании функциональной роли различных компанентов этой органеллы.  Вопрос возникновения мембранных органелл в эволюции клетки является спорным [1,2]. Однако, развитие в клетке секреторной функции потребовало создание структуры, способной к концентрации и сортировке транспортируемых молекул, такой как КГ.  Возможно, что многие элементы секреторных путей представлены в примитивных эукариотических организмах [2]. Прототипом  КГ могла быть тубулярная сеть, как у представителей типа Microsporidia [3]. Это облигатные внутриклеточные паразиты, представляющие, видимо, одну из ранних ветвей эволюции эукариот [4]. Они имеют самый малый ядерный геном, не превышающий 2 Мв. В следствиие паразитического существования, микроспоридии не имеют ряда органелл, например лизосом и митохондрий. В клетках дрожжей рода  Saccharomyces КГ также представлен тубулярной сетью с многосичленными анастомозами, однако, может встречаться одна цистерна, а  дрожжевой грибок  Pichia pastoris имеет  уже стопку цистерн [5].  У внутриклеточного паразита токсоплазмы (ядерный геном 80 Мв) КГ отчетливо выражен и представлен 3-5 цистернами с тубулярной сетью и ассоциированными с ней округлыми профилями. В дифференцированных клетках растительных и животных организмов число цистерн в стопке комплекса, а также количество стопок  значительно варирует [2]. По современным представлениям, основанным на  трехмерной реконструкции органеллы, комплекс образован  перфорированными цистернами, соединенными друг с другом тубулярной сетью, часто формируя в пространстве сложно извитую ленту  [6,7], начинающуюся везикулярно-тубулярной сетью, получившей название цис-сплетения и переходящей в такую же сеть с транс -стороны (транс-сплетение).   Исследование генома микроспоридии показало, что она имеет ограниченное количество белков, включенных в внутриклеточный транспорт [8]. Среди них ряд белков, отвечающих за механизм адресного слияния мембран. Это шесть, так называемых,  SNAR-белков, причем они очень похожи на дрожевые белки этого класса. В свою очередь последние обладают высокой степенью гомологии с  SNAR-белками клеток млекопитающих, которых они могут успешно заменить [8]. В микроспоридии обнаружен также один белок, отвечающий за демонтаж  SNAR – комплекса ( Sec 18, функциональный аналог  NSF). Однако, никаких аналогов   SNAP-белков обнаружено не было [8].  Это позволяет предположить, что механизм адресного слияния мембран в микроспоридии существует, но работает более медленно, чем в клетках млекопитающих. Видимо,  механизм SNAR-слияния возникает в эволюции достаточно рано, а в дальнейшем  происходит углубление его специализации.    Показано, что в микроспоридии отсутствуют везикулы, имеющие электронноплотное покрытие [3], которые, по мнению ряда  авторов,  играют роль  антеградных  [9], или ретроградных [10],  переносчиков    молекул в клетке.  Из семи белков, так называемого, СОРI покрытия в микроспоридии обнаружено шесть, что указывает на невозможность формирования СОРI –покрытых везикул [11]. Однако, были обнаружены белки, участвующие в связывании СОРI комплекса с липидной мембраной. Это позволяет предположить возможную роль комплекса в сортировке белков, что могло быть важным для первичных клеток.  В этом примитивном организме отсутствуют ряд белков  СОРII покрытия и клатрин [8,12]. Между тем, в микроспоридии показан эндоцитоз, а так же транспорт молекул из эндоплазматического ретикулюма (ЭР) через комплекс Гольджи к плазматической мембране [8].  Это указывает на то, что везикулы, покрытые клатрином и белковыми комплексами СОРI и  COPII,  не являются необходимым звеном внутриклеточного транспорта молекул эукариотической клетки, как утверждают сторонники везикулярной модели.    Эволюционное развитие комплекса Гольджи может включать появление белков, так называемого, Гольджи матрикса, таких как GM 130, giantin, отвечающих, в том числе, за упаковку Гольджи тубул в цистерны, и более интенсивного использования белков покрытий СОРI и  COPII для концентрации и сортировки транспортируемых молекул.  Мало вероятно, что в процессе эволюции способ транспорта принципиально изменился в сторону везикулярных переносчивов.

ЛИТЕРАТУРА:
1.    Студинский А.Н. Эволюционная морфология клетки. М.: Наука, 1981, 280c.
2.    Becker B., Melkonian M. The secretory pathway of protists: spatial and functional organization and evolution. Microbiol. Rev., 1996, Vol. 60, p. 697-721.
3.    Varva J, Larsson J.I.R. Structure of the microsporidia. In: Wittner M., Weiss L.M., editors. Microsporidia and microsporidiosis. Washington, DC: American Society for Microbiology. 1999, p.7-75.
4.    Peyretaillade E. et al. Microsporidian Encephalitozoon cuniculi. A unicellular eukaryote with an unusual chromosomal dispersion of ribosomsl genes. Nucleic Acids Res., 1998, vol.26, p.3513-3520.
5.    Rambourg A. et al. Three-dimensional structure of tubular networks, presumably Golgi in nature, in varions yeast strains: a comparative study. Anat Res.1995, v.243, p.283-293
6.    Clermont Y.,et al. Trans-Golgi network (TGN) of different cell tepes: three-dimensional structural characteristics and variability. Anat. Res. 1995, Vol. 242, p. 289-301.
7.    Polishchuk R. Et al. Tubular connections between heterologous cisternae of the Golgi stacks. Mol. Biol. Cell. 1996, vol.7, p.598.
8.    Katinka M.D. et al. Genome seguense and gene compaction of the eukaryote parasite Encephalitozoon cuniculi. Nature, vol. 414, p. 450-453.
9.    Rothman J.E. Protein sorting by transport vesicles. Science, 1996, vol. 272, p. 227-234.
10.    Lewis M.J., Pelham H.R. SNARE –mediated retrograde traffic from the Golgi complex to the endoplasmic reticulum. Cell/ 1996, vol. 85, p.205-215.
11.    Salama N.R., Schekman R.W. The role of coat proteins in the biosynthesis of secretory proteins. Curr Opin Cell Biol.1995, vol.7, p.536-543.
12.    Lederkremer G.Z. et al. Structure of the Sec 23\24p and Sec 13p\31p complexes of COPII. Proc. Natl. Acad Sci USA 98. 2001, p.10704-10709.