Альфа1-протеиназный ингибитор является «белком острой фазы», содержание которого увеличивается при неспецифической реакции воспаления, лежащей в основе многих заболеваний, в том числе и желудочно-кишечного тракта [2]. Однако при хронических воспалительных состояниях нередко развивается вторичный дефицит альфа1-протеиназного ингибитор, что сопровождается неконтролируемой активацией протеолитических ферментов, развитием изъязвлений кишечной стенки [1, 4]. Существенное значение для дефицита ингибитора может иметь окисление метионина в активном центре белка и его не способностью связывать протеолитические ферменты [3].
Цель работы заключалась в исследовании активности альфа1-протеиназного ингибитора перекисного окисления липидов и окислительной модификации белков в плазме крови и биоптате кишечника при функциональных и деструктивных заболеваниях кишечника.
Были обследованы 20 человек с синдромом раздраженного кишечника, 33 пациента с болезнью Крона и 23 человека с язвенным колитом. Верификация диагноза проводилась с помощью колонофиброскопии, биопсии и дополнительных методов исследования. Обязательным условием включения в обследование являлось информированное согласие больных. Активность альфа1-протеиназного ингибитора, перекисное окисление липидов определяли унифицированными методами. Окислительную модификацию белков определяли по уровню карбонильных производных. Контрольная группа (20 практически здоровых добровольцев) была сопоставима с группой обследованных. Статистическую обработку результатом проводили непараметрическими методами.
Установлено, что при функциональных расстройствах кишечника активность альфа1-протеиназного ингибитора плазмы крови повышается. При деструктивных заболеваниях кишечника, напротив, выявлено снижение активности альфа1-протеиназного ингибитора. Снижение активности альфа1-протеиназного ингибитора сопровождается увеличением содержания продуктов перекисного окисления липидов и окислительной модификацией белков. Косвенным подтверждением появления окисленной формы альфа1-протеиназного ингибитора может быть выявленное изменение его ингибиторной активности, т.е. сохранение трипсин-ингибирующей способности и снижение способности инактивировать эластазу. Полученные результаты позволяют предположить, что снижение активности альфа1- протеиназного ингибитора может являться результатом модификации его структуры в результате интенсификации перекисного окисления липидов и белков.

Список литературы:
1. Акбашева, О. Е. Фенотипы протеиназного ингибитора и активность протеолитических ферментов плазмы крови при язвенной болезни / О. Е. Акбашева, Е. В. Пехтерева, Т. М. Скороходова // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии и колопроктологии. – 2001. - № 2. – С. 44-46.
2. Веремеенко, К. Н. Протеолитические ферменты и их ингибиторы. Новые области применения в клинике / К. Н. Веремеенко // Врачебное дело. – 1994. - № 1. – С. 8-13.
3. Methionine oxidation by peroxymonocarbonate, a reactive oxygen species formed from CO2/bicarbonate and hydrogen peroxide /
D. E. Richardson, C. A. Regino, H. Yao et al. // Free Radic Biol Med. – 2003. – Vol. 35, N 12. – P. 538-550.
4. Practical genetics: alpha-1-antitrypsin deficiency and the serpinopathies / D. C. Crowther, D. Belorgey, E. Miranda et al. // Eur J Hum Genet. – 2004. – Vol. 12, N 3. – P. 167-72.